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La majorité des processus biochimique et cellulaire impliquent des interactions entre protéines, acides nucléiques et petites molécules. Au plan moléculaire, ces interactions sont gouvernées par une balance délicate entre des effets entropiques et des forces moléculaires impliquant les groupements qui interagissent ensemble. Collectivement ces forces moléculaires et ces effets entropiques peuvent être rassemblés sous le terme de la reconnaissance moléculaire (Leckband and Israelachvili, 2001). Afin de décrire les interactions moléculaires spécifiques qui ont lieu à l’intérieur d’une cellule, nous devons tenir compte de la « promiscuité de liaison » découlant du fait que l’environnement cellulaire contient une myriade de molécules pouvant interférer avec les interactions spécifiques. À cet égard, nous avons étudié la relation entre la structure et la fonction de sites de liaisons de plusieurs familles de protéines. Dans cette étude, nous avons observé que des protéines non homologues qui ont évolué vers une spécificité pour un même ligand ont des sites de liaisons différents.

Lire la suite : NRG (Najmanovich Research Group)